巨噬(以下简称自噬)通过从细胞成分中释放建筑材料和能量来源，起到缓冲饥饿的作用。它还在胚胎发育、去除凋亡细胞或细胞器、抗原呈递、保护免受毒素以及作为聚集倾向蛋白和感染因子的降解途径等方面发挥额外的作用。自噬失调与多种人类疾病有关，例如克罗恩病、癌症和神经变性(Ravikumar et al. 2010)。
自噬高度保守对人类的酵母;大部分机械在酵母中首先鉴定（见Klionsky等人2011）。最初，双膜杯形结构称为分离膜或细胞质的噬菌体吞噬部分。膜保险丝以形成自噬体。在酵母细胞中，在储液旁边的吞噬细胞组装部位（PAS）处形成自噬体。在哺乳动物中，在整个细胞质中出现自噬体，然后沿着微管移动朝向微管组织中心移动。该转运需要微管和Dynein Motor蛋白的功能;微管的解聚或抑制依赖于因依赖的转运的抑制导致自噬抑制（Kochl等，2006，Kimura等，2008）。用溶酶体融合的自噬体熔断器形成自糖体的内容物通过溶酶体水解酶降解（Mizima等人。2011）。

自噬体膜的起源和现有膜材料的掺入一直存在广泛的争论。内质网(ER)、线粒体、线粒体相关内质网膜(MAMs)、高尔基体、质膜和回收核内体都参与了分离膜的成核和随后的膜生长(Lamb et al. 2013)。最近隔离膜的三维层析成像显示，杯状隔离膜紧紧夹在两层ER之间，通过一个狭窄的膜管与ER物理连接(Hayashi-Nishino et al. 2009, Yla-Anttila et al. 2009)。这表明隔离膜的形成和伸长是由相邻的ER片引导的，支持目前流行的“ER摇篮”模型，这表明隔离膜来自于ER (Hayashi-Nishino et al. 2009, Shibutani & Yoshimori 2014)。

自噬受到严格调控。饥饿诱导的自噬部分是由哺乳动物雷帕霉素靶点(mTOR)的失活(Noda & Ohsumi 1998)和Jun n端激酶(JNK)的激活介导的，而能量损失通过激活AMP激酶(AMPK)诱导自噬。自噬的其他调控途径受到钙、环磷酸腺苷、钙蛋白酶和肌醇三磷酸(IP3)受体的调控(Rubinsztein et al. 2012)。

在哺乳动物中，两个复合物合作产生隔离膜。ULK复合物由ULK1/2, ATG13， (FIP200)和ATG101组成(Alers et al. 2012)。含有PIK3C3的Beclin-1配合物由PIK3C3 (Vps34)、BECN1 (Beclin-1, Atg6)、PIK3R4 (p150, Vps15)和ATG14 (Barkor)组成(Matsunaga et al. 2009, Zhong et al. 2009)。一个类似的复合物，其中ATG14被UVRAG取代，随后在自噬体成熟和内吞转运中发挥作用(Itakura et al. 2008, Liang et al. 2008)。KIAA0226与该复合物的结合负调控成熟过程(Matsunaga et al. 2009)。ULK和Beclin-1复合物被招募到特定的自噬体成核区域，在那里它们刺激磷脂酰肌醇-3-磷酸(PI3P)的产生，并促进吞噬体膜的伸长和初始膜曲率(Carlsson & Simonsen 2015)。

ULK复合物被认为是哺乳动物自噬通路的最上游成分(Itakura & Mizushima 2010)，是mTORC1下游自噬信号的集大成者。目前尚不完全清楚ULK1是如何对环境线索作出反应的。磷酸化起着至关重要的作用(Dunlop & Tee 2013)，但磷酸化如何调节ULK1活性尚不清楚(Ravikumar et al. 2010)。ULK1激酶的活性对自噬是必需的，但ULK1介导其自噬功能的底物并不确定。ULK1在自噬中也可能具有激酶独立的功能(Wong et al. 2013)。

PIK3C3 (Vps34)是III类磷脂酰肌醇3-激酶，可产生PI3P。它对自噬的早期阶段至关重要，并与早期自噬小体标记物紧密结合(Axe et al. 2008)。BECN1结合了影响自噬小体形成的其他几种蛋白质。诱导自噬的伙伴包括AMBRA1 (Fimia et al. 2007)、UVRAG (Liang et al. 2006)和SH3GLB1 (Takahashi et al. 2007)。BCL2或BCL2L1 (Bcl-xL)的结合抑制自噬(Pattingre et al. 2005, Ciechomska et al. 2009)。与BCL2结合的肌醇1,4,5-三磷酸受体复合物也与BECN1相互作用，抑制自噬(Vincencio et al. 2009)。CISD2(营养剥夺自噬因子-1,NAF1)是IP3R复合物中的一种成分，在ER与BCL2相互作用并稳定BCL2- becn1相互作用(Chang et al. 2010)。饥饿导致c-Jun nh2末端激酶-1 (JNK1)的激活，JNK1导致BCL2和BCL2L1的磷酸化，释放它们与BECN1的结合，从而诱导自噬小体的形成(Wei et al. 2008)。

AMBRA1能同时结合动力蛋白和Beclin-1复合物。在营养饥饿期间，AMBRA1以ulk1依赖的方式磷酸化(Di Bartolomeo等，2010)。这一磷酸化过程从动力蛋白和微管网络中释放ambra1相关的Beclin-1复合物，释放复合物向自噬起始位点转运(Di Bartolomeo等，2010)。

这种自噬体形成早期阶段的特征是形成富含PI3P的ER相关结构（AX等，2008）或摇篮（Hayashi-Nishino等，2009）。omegasomes似乎浓缩或靠近连接的线粒体相关的ER膜（Hamasaki等，2013）。然而，噬菌体还可以将现有的材料从其他膜来源掺入ER出口位点（ERES），ER-GOLGI中间隔室（ERES），GOLGI，质膜和再循环底体（Carlsson＆Simonsen 2015）。Omegasomes导致孤立膜或噬菌体的形成，这被认为是通过一个未知的机制形成De Novo（Simonsen＆Stenmark 2008，Roberts＆Ktistakis 2013）。噬菌体膨胀可能是由端膜和半自动细胞器的膜摄取的介导（Lamb等，2013，Shibutani＆Yoshimori 2014）。

ATG9是ULK1的直接靶标。在营养丰富的条件下，哺乳动物ATG9定位于反式高尔基网络和核内体(包括早期、晚期和循环核内体)，而在饥饿条件下，它定位于自噬体，这一过程依赖于ULK1 (Young et al. 2006)。ATG9被认为在将来自现有膜的囊泡输送到扩大的吞噬体中发挥作用(Lamb等，2013)。酵母Atg9与Atg2和Atg18形成复合物(Reggiori et al. 2004)。

起始位点产生的PI3P被Atg18的哺乳动物同源物WIPI2b感知(Polson et al. 2010)。WIPI2b随后招募Atg16L1 (Dooley et al. 2014)。哺乳动物细胞中有四种WIPI蛋白(Proikas-Cezanne et al. 2015)。它们都可能结合PI3P并被招募到膜上，但WIPI1、3和4在自噬中的功能尚不清楚。WIPI4 (WDR45)已被证明与Atg2结合并参与脂滴形成(Velikkakath等，2012);WIPI4的突变已被证明会导致神经退行性疾病(Saitsu等，2013年)。

将成为自噬体的膜的伸长率由两个泛素化的类似反应调节。首先，泛素状的分子ATG12通过ATG7缀合至ATG5，其用作E1样活化酶和ATG10，其具有与E2泛素缀合酶类似的作用。然后用ATG12复合物用ATG16L1非共价相互作用。这种复杂的助理与形成的自噬体组织，但从完成的自噬体中解离（Geng＆Klionski 2008）。第二种泛素样反应涉及LC3家族的泛素样分子的缀合（Weidberg等，2010）。LC3蛋白质通过它们的C-末端甘氨酸残基与PE通过E1样ATG7和E2样ATG3缀合。这允许LC3蛋白与自噬膜膜相关联。

ATG12：ATG5：ATG16L1复合物（Mizushima等，2011）作为酶的E3，用于将LC3家族蛋白（酵母Atg8的哺乳动物同源物）与磷脂酰乙醇胺（PE）（PE）（Hanada等，2007，Fujita等。2008）。LC3 PE可以通过蛋白酶ATG4（Li等人2011,2012）进行欺骗。ATG4还负责通过切割C末端暴露甘氨酸残基来引发LC3蛋白（Kirisako等，2000，Scherz Shouval等，2007）。LC3蛋白质保持与自噬体相关，直至它们与溶酶体保险。在所得的自糖体内部的LC3样蛋白质降解，而细胞质表面上的LC3样蛋白质齐叠并再循环。ATG5：ATG12：ATG16L1阳性LC3阴性囊泡代表预自血糖体结构（吞噬细胞和可能早期的噬菌体），ATG5：ATG12：ATG16L1阳性LC3阳性结构可以被认为是噬菌体，ATG5：ATG12：ATG16L1- 耐候LC3阳性囊泡可被视为成熟的自噬体（Tandia等人。2011）。

吞噬体的扩张可能是通过从内膜以及半自主细胞器的膜吸收介导的(Lamb et al. 2013, Shibutani & Yoshimori 2014)。

涉及吞噬膜的闭合的机制尚不清楚。由于噬菌体是双膜结构，其封闭件涉及窄开口的融合，这是与其他膜融合事件不同的过程（Carlsson＆Simonsen 2015）。噬菌体的拓扑类似于细胞因子，病毒萌发或多猪体（MVB）形成。这些过程依赖于运输（ESCRT）所需的内体分选复合物（Rusten等，2012）。Escrt和相关蛋白质促进膜芽从胞浆溶胶和随后的芽颈切割（Hurley＆Hanson 2010）。几项研究表明，Escrt亚基或调节ATPase vps4的耗尽导致自噬体的积累（Filimonenko等，2007，Rusten等人2007），但目前尚不清楚自噬核糖组闭合或对内体融合是否需要ESCRTS。。UVRAG也参与了成熟步骤，募集蛋白质，使膜融合如C类VPS蛋白，其激活Rab7，从而促进具有晚期内体和溶酶体的融合（Liang等，2008）。