弹性纤维（EF）是动态结缔组织如大动脉和肺实质的主要结构组分，在那里它们提供弹性反冲和弹性的基本性质。EF由弹性蛋白的中央交联核心组成，由微纤维网包围，所述微纤维网是基本上的纤维蛋白组成。除了Elastin和Fibrillin-1之外，超过30个辅助蛋白质还参与在弹性纤维组件以及与周围环境的相互作用中介导重要作用。这些包括纤维素，弹性蛋白微纤维界面位于蛋白质（氧化纤维），微纤维相关的糖蛋白（MAGPS）和潜在的TGF-β结合蛋白（LTBP）。例如，Fibulin-5例如，通过血管平滑肌细胞表达，并通过在Elastin和Fibrillin之间的相互作用中形成弹性纤维（Yanigasawa等，2002，Freeman等，2005）中起着重要作用。此外，它在细胞粘附中通过整联素受体发挥作用，并且已被证明可以影响平滑的肌肉细胞增殖（Yanigasawa等，2002，Nakamura等，2002）。艾米林是一个最初鉴定在主动脉提取物中的同源糖蛋白的家族。在Elastin-Fiblillin界面中发现，早期研究表明，艾米林的抗体可以影响弹性纤维形成的过程（Bressan等，1993）。已显示Emilin1将Elastin和Fibulin-5结合，似乎协调其共同的相互作用（Zanetti等，2004）。发现MAG与微纤维共同定位。 MAGP-1, for example, binds strongly to an N-terminal sequence of fibrillin-1. Other proteins found associated with microfibrils include vitronectin (Dahlback et al. 1990).

Fiblillin作为弹性纤维的组分最熟悉，但在眼睛和无脊椎动物循环系统的睫状区内发现没有弹性蛋白的微纤维。将弹性蛋白添加到微纤维中是在其封闭的循环系统中对高脉动压力的脊椎动物适应（Faury等人。2003）。Elastin似乎在来自其他脊椎动物的Jawless脊椎动物发散后出现（Sage 1982）。

Fiblillin-1是微纤维的主要结构组分。Fiblillin-2在开发中表达比Fibrillin-1更早，并且对于弹性纤维形成可能是重要的（Zhang等人1994）。Fiblillin-3作为在啮齿动物谱系中不发生的纤维蛋白-2的重复。它首先从人脑中孤立（Corson等，2004）。

Fiblillin组件不明确定义为弹性蛋白组件。Fiblillin的主要结构是由钙结合表皮生长因子如重复（Kielty等，2002）主导。Fiblillin可以在分泌前形成二聚体或三聚体。然而，多功能主要发生在细胞外部。似乎原纤维的形成需要细胞表面结构，表明细胞表面受体的累及。Fiblillin将围粒体（即，靠近细胞表面上或靠近细胞表面）组装成微纤维拉拉阵列，该阵列经过时间依赖于具有串珠状的微纤维的微纤维。转谷氨酰胺酶在肽链内或肽链之间形成γ谷氨酸ε赖氨酸异肽键。另外，Fibrillins之间的分子间二硫键形成是Fibril成熟的重要贡献者（Reinhardt等人2000）。

原纤蛋白-1微纤维结构的模型表明，纤维蛋白-1的N-末端半部在外部长丝中不对称暴露，而C末端半部埋在内部（Kuo等人2007）。Fibrillinopathies包括Marfan综合征，家族性异位小熊，家族性胸部动脉瘤，所有因FIBRILLIN-1基因FBN1中的突变，以及由FBN2（Maslen＆Glanville 1993，Davis＆Summers 2012）引起的先天性收缩术。

原纤维蛋白的体内组装需要细胞外纤维连接蛋白的存在(Sabatier et al. 2009)。纤颤蛋白具有与整合素相互作用的精氨酸-甘氨酸- asp (RGD)序列(Pfaff et al. 1996, Sakamoto et al. 1996, Bax et al. 2003, Jovanovic et al. 2008)和与细胞表面硫酸肝素蛋白多糖(Tiedemann et al. 2001)相互作用的肝素结合域(可能是一个syndecan (Ritty et al. 2003))。纤维蛋白在结合和隔离生长因子(如TGF β)到ECM中也有重要作用(Neptune et al. 2003)。蛋白多糖如versican (Isogai et al. 2002)、biglycan和decorin (Reinboth et al. 2002)可以与微纤维相互作用。它们具有特定的性质，包括水合作用、冲击吸收、分子筛分、细胞活动调节、生长因子关联的调节以及细胞外基质中的释放和运输(Buczek-Thomas et al. 2002)。此外，糖胺聚糖已被证明通过赖氨酸侧链与对流层弹性蛋白相互作用(Wu et al. 1999)，调节对流层弹性蛋白组装(Tu & Weiss 2008)。

Elastin被合成为称为Tropoelastin的70kDa单体，一种高度疏水蛋白，其主要由两种类型的结构域沿多肽链交替。疏水结构域富含甘氨酸，脯氨酸，丙氨酸，亮氨酸和缬氨酸。这些氨基酸发生在特征短（3-9个氨基酸）串联重复中，具有柔性且高度动态的结构（Floquet等，2004）。与胶原蛋白不同，弹性蛋白中的甘氨酸不会严格定位每3个残基。然而，甘氨酸经常分布在弹性蛋白的所有疏水结构域中，并显示出0-3个残基的甘氨酸间间隔的强偏好（Rauscher等，2006）。

弹性纤维形成涉及将Tropoelastin沉积到富纤维蛋白富纤维纤维苷的模板上。最近的结果表明，弹性纤维形成的第一步是在细胞表面上的弹性蛋白的小球体组织，然后聚集成微纤维（Kozel等人。2006）。认为初始阶段组件的重要贡献是通过蛋白质引导其自身聚合物组织在被称为“凝视”（Bressan等人1986）的过程中的内在能力进行的。这种自组装过程似乎通过疏水域之间的相互作用来确定（Bressan等，1986，Vrhovski等，1997，Bellingham等，2003，Cirulis＆Keeley 2010），导致交联域的对齐，允许通过形成通过溶滤酶残留物产生的交联的交联稳定，由赖氨酸氧化酶（LOX）家族的成员催化（Reiser等，1992，Mithieux＆Weiss 2005）。交联反应中的第一步是δ醛的氧化形成，称为α氨基甲酰胺半醛或烯丙醛（鹧1963）。随后可能是自发的反应，通过脱氢唑啉酮和烯丙醇醛醇，三官能的交联脱氢蛋白和两种四官能交联脱霉菌和体蛋白（Lucero＆Kagan 2006）形成交联的反应，这是Elastin独有的。这些交联赋予机械完整性和高耐久性。除了在自组装中的作用外，疏水结构域还提供弹性蛋白，其弹性体特性具有初步研究，初步研究表明弹性蛋白的弹性体适用于与周围水分子（Hoeve＆Flory 1974）的熵相互作用的变化驱动。

在名称弹性酶下，一组非常特异的蛋白酶群体负责Elastin重塑（Antonicelli等，2007）。基质金属蛋白酶（MMP）在ELASTIN分解中尤为重要，用MMP2,3,9和12明确显示以降解ELASTIN（RA和PARKS 2007）。尽管如此，Elastin通常在寿命（Davis 1993）上的正常情况下显示出低的周转率。