JAK/STAT信号通路是真核生物的主要信号通路之一。在脊椎动物中，有几种配体、受体、JAK激酶和STAT分子使得系统的详细研究非常复杂。在果蝇中，JAK/STAT通路的冗余性要小得多，它提供一组相关配体UPD (OS, UPD2, UPD3)，一个受体Domeless (DOME)，一个Janus相关激酶Hopscotch (HOP)和一个STAT转录因子(STAT92E)。

像许多细胞因子受体一样，DOME受体不包含酪氨酸激酶结构域。然而，它在结构上与HOP激酶相关。DOME受体在质膜上二聚，然后与UPD配体结合。这激活了受体相关的HOP，现在它们可以相互磷酸化，也可以磷酸化DOME受体的细胞质尾部。这为单体胞质STAT92E蛋白创建了一个可以通过SH2结构域结合的对接位点。一旦与受体复合物结合，STAT92E本身就被磷酸化。它从受体复合物中分离并二聚体化，一个分子的SH2结构域与另一个分子的磷酸化- tyr结合稳定了相互作用。二聚体易位到细胞核，并与通路靶基因启动子中的回文DNA序列结合以激活转录。

在这一途径中也存在负调控因子。一些存在于细胞核中，以SU(VAR)2-10为例，它是果蝇的PIAS或Zimp蛋白，通过与STAT92E二聚体结合而起作用。其他的，如BCL6同源物Ken和Barbie (Ken)，与与STAT92E结合位点重叠的靶基因上的DNA序列结合。有一种蛋白质酪氨酸磷酸酶，PTP61F，以两种不同的剪接形式存在。其中一个在胞质中有活性，能使HOP和STAT92E去磷酸化，而另一个在细胞核中去磷酸化STAT92E。

还发现了缺乏N末端133氨基酸的Stat92e，Deltanstat92e的截断版本。据信这截断的统计数据与全长Stat92e形成同态二聚体和异二聚体。将Deltanstat92e增加给过表达和RNAi实验中的达达达达达达达达汀，并导致抑制靶基因转录。这可能是由于截短的蛋白质未能吸引共膜剂或未能形成四聚体，当两颗二聚体的两个统计绑定位点靠近时yan等，1996））。

在哺乳动物系统中，SOCS蛋白负向影响JAK/STAT通路。激活的STATs刺激SOCS基因的转录，产生的SOCS蛋白结合磷酸化的JAK激酶及其受体，在一个简单的负反馈环路中关闭通路。SOCS可以通过三种方式影响其负面监管。首先，通过在受体上结合磷酸化tyr来物理阻断STAT的募集。第二，直接与JAK或受体结合，特异性抑制JAK激酶活性。第三，通过与拉长素BC复合物和Cullin 2的相互作用，促进jak和受体的泛素化。这些靶标的泛素化通过靶向蛋白酶体降解降低了它们的稳定性(Rawlings等，2004)。

在果蝇中发现了三种SOCS蛋白:SOCS36E、SOCS44A和SOCS16D。目前，没有证据表明果蝇SOCS蛋白与HOP或受体等另一种蛋白之间存在物理相互作用。