类型XVI胶原是胶原FACIT家族的成员（与中断的螺旋的原纤维相关的胶原）。在早期的鼠标发展，它发生在许多组织和共同分布与主要纤维胶原蛋白（睐和1996年楚）。在皮肤中，胶原XVI优先发生在靠近基底膜在血管的真皮 - 表皮交界（DEJ）窄区域（Grässel等人，1999）。在乳头状真皮，蛋白质意外地不会发生在带状的胶原原纤维，但是是专门含原纤蛋白-1-微纤维的组分。然而，在软骨基质它不骨料确实与原纤蛋白-1，而它存在如在关联（Kassner等人。2003年，2004年）薄，弱带状胶原纤维与胶原II和XI的离散人口。胶原诱导XVI整ALPHA1β1的和α1的β2的募集至粘着斑，一个主要步骤在整信令（Eble等人，2006），允许细胞通过结合和移动ECM proteins.Collagen影响ECM网络的体系结构类型XVI通过MMP9切割（赛瑞斯等人，1995）。

胶原类型XV和XVIII是密切相关的定义multiplexin（多个三重螺旋结构域与中断）亚家族的胶原的非纤维胶原。两者都是同源三聚体，其特征在于高度中断胶原结构域侧翼通过用连接糖胺聚糖链大球形结构域。胶原XV在基底膜（BM）的最外层，并在纤维状基质本地化。胶原类型XV是唯一的胶原能够自组装成与分子间结合位点高阶十字形结构（Myers等，2007）。的相互作用是通过三螺旋区域之间的相互作用介导的（Hurskainen等人，2010）。它主要位于微血管和心脏和骨骼肌细胞的基底膜（HAGG等人，1997），其中它结合基底膜和微原纤组分如纤蛋白-2，巢蛋白-2，玻连蛋白，层粘连蛋白和纤连蛋白（佐佐木等。2000年，Hurskainen等，2010）。它可以形成纤维状胶原和基底膜（Amenta等人，2005）之间的桥梁，充当分子减震器，以稳定并增加弹性，以压缩性和膨胀力（等人，2007斯堡）。缺乏COL15A1缺失小鼠胶原类型XV的导致增加的渗透性和受损的微血管血流动力学，在心脏的结构和功能不同的早发性和依赖于年龄的缺陷，一个不足组织纤维状胶原基质与非原纤蛋白聚集体的标记间质沉积，增加的组织硬度，和不规则组织的心肌细胞（拉西等2010A）。 Col15a1 knockout also leads to loosely packed axons in C-fibers and polyaxonal myelination. Simultaneous knockout with laminin alpha-4 leads to severely impaired radial sorting and myelination (Rasi et al. 2010b).The C-terminal non-collagenous region of collagen type XV is known as restin because it resembles endostatin, having antiangiogenic effects (Ramchandran et al. 1999, Sasaki et al. 2000).

膜型MMP MMP14 (MT1-MMP)是一种纤维型胶原酶。MMP14能够降解I型、II型和III型胶原(Ohuchi et al. 1997)。

型胶原XVIII是硫酸乙酰肝素蛋白聚糖与几乎所有上皮细胞和内皮细胞的基底膜相关联。它有一个大的C-末端非胶原结构域。鼠标敲除表明，它可能在维持细胞外基质的结构完整性的作用（Utriainen等，2004）。通过基质金属蛋白酶的C-末端非胶原结构域（Heljasvaara等人，2005）的蛋白水解裂解释放18至38 kDa的C-末端蛋白水解片段，统称为内皮抑素。它们具有抗血管生成活性（O'Reilly等。1997年，Ständker等，1997），并抑制原发肿瘤和转移生长在实验动物模型（奥尔特加和Werb 2002）。目前还不清楚这胶原亚型是否形成超分子组装（Myllyharju和Kivirikko，2004年），但很可能认为，通过类似的机构，以将相关的胶原XV（Hurskainen等人，2010）.Endostatin样片段从XVIII型胶原通过释放MMP 7（Lin等人，2001），3，9，12，13（Ferreras等人，2000）和20（Heljasvaara等人，2005）。几个组织蛋白酶和弹性蛋白酶能带来内皮抑制素的释放（Ferreras等人。2000年，Felbor等，2000）。

在胶原XVIII中生成内皮抑制素的同时，组织蛋白酶L和B和组织蛋白酶D和k也能迅速降解它。相反，产生内皮抑制素的MMPs不会进一步切割它(Ferreras et al. 2000)。

在线粒体中，乙醇胺磷酸磷酸酶和5- phosphohydroxy -L-赖氨酸磷酸裂合酶（ETNPPL和PHYKPL分别）是两个密切相关的吡哆醛磷酸盐依赖性的，同源四聚体ammoniophospholyases其水解磷酸乙醇胺（PETA）和5- phosphohydroxylysine（5PHL）分别（Veiga的-DA-库尼亚等人2012）。PETA是一个组件和磷脂的前体，而5PHL是胶原蛋白的分解产物。ETNPPL利用一个吡哆醛5'-磷酸（PXLP），按照亚基辅因子。

膜型MMP MMP14（MT1-MMP）是一种能够降解I、II和III型胶原的纤维状胶原酶（Ohuchi et al.1997）。

X胶原被认为可以形成扩展的六边形网络(Kwan et al. 1991, Jacenko et al. 2001)。它的分布仅限于在软骨内成骨过程中注定退化的肥厚软骨区域(Schmid和Conrad 1982)。在关节软骨的骨关节炎病变发展过程中，也可以在表面纤维性颤动和骨赘形成的区域发现它(von der Mark et al. 1992)。在Timp3敲除小鼠中，X型胶原主要分布在胶原裂解产物染色强烈的关节软骨区域，这表明X型胶原的沉积可能是一种损伤修复机制(Sahebjam et al. 2007)。在基因COL10A1突变与施密德/日本型干骺端软骨发育不良（SMCD）（沃曼等人，1993，Ho等人，2007，Woelfle等人。2011）。键入X胶原蛋白是由MMP1（Schmid等劣化。1986相关联的, Welgus et al. 1990, Cole et al. 1993), MMP2 (Cole et al. 1993, Welgus et al. 1990), MMP3 (Wu et al. 1991), MMP13 (Knauper et al. 1997) and neutrophil elastase (Kittelberger et al. 1992).

IX型胶原相互作用共价II胶原原纤维表面的类型，这表明它表示（爱等，1987，1997奥尔森）原纤维和其他软骨基质组分之间的大分子桥。类型IX的降解（和II型）胶原被认为在炎症性关节炎的发作（Kojima等人2001）。胶原IX型通过MMP3（Okada等人，1989，爱等人，1991，Wu等人，1991）和MMP13切割（Knauper等人，1997）。

VIII型胶原是一种短链、形成网状的胶原，被认为在组织重塑和修复中发挥作用(Shuttleworth 1997, Weitkamp et al. 1999)。在典型的胶原异质三聚体中，有两种α链亚型，其α -1和α -2链的比例(Mann et al. 1990)。研究表明，VIII型胶原蛋白是Descemet膜中六角晶格的主要组成部分(Mann et al. 1990)。两个α链的突变与Fuchs内皮角膜营养不良(FECD)有关，这是一种角膜内皮的退行性疾病(Jun et al. 2012)。VIII型胶原蛋白可被中性粒细胞弹性蛋白酶(ELANE, ELA2;Kittelberger等人，1992)。

MMP1 (Welgus et al . 1981), MMP8(草率et al . 1987年),和MMP13 (Knauper et al . 1996年)在文献中被称为胶原酶I, II和III分别能够消化intrahelical胶原蛋白类型的债券MMP2,也称为Gelatinase-A,发现裂开胶原蛋白I型纤维和奎格利打出(1995)。虽然这是有争议的(Seltzre和Eisen 1999)，但对实验数据中的明显差异有一个结构上的解释(Patterson等人2001)。此外，胰蛋白酶-2能够降解天然可溶性I型胶原(Moilanen et al. 2003)。退化在这里表示在每条α链都被切割的理论终点。

明胶是在胶原蛋白部分或完全展开时形成的，而纤维胶原蛋白的规则三重螺旋结构是明胶。在体内，一旦胶原蛋白最初被(胶原酶)切割成经典的3/4和1/4片段，它们在体温下迅速变性，并被明胶酶和其他非特异性组织蛋白酶降解(Chung et al. 2004)成半固态胶体。MMP2和MMP9是主要的明胶酶(Collier et al. 1988, Wilhelm et al. 1989)，通常分别被称为明胶酶A和明胶酶B (Murphy and Crabbe 1995)。然而许多其他基质金属蛋白酶白明胶酶活动,包括MMP1(墨菲et al . 1982年,Isaksen Fagerhol 2001钟et al . 2004年),MMP3(下巴et al . 1985年,Isaksen和Fagerhol 2001), MMP7 (Isaksen和Fagerhol 2001), MMP8 (Isaksen和Fagerhol 2001) MMP10 (Sanches-Lopez et al . 1993), MMP12(钱德勒et al . 1996), MMP13 (Knauper et al . 1993年,Isaksen和Fagerhol 2001)， MMP16 (Shofuda等人1997)，MMP17 (Wang等人1999)，MMP18 (Spinucci等人1988)，MMP19 (Stracke等人2000)和MMP22 (Yang和Kurkinen 1998)。

VI型胶原聚集成独特的微纤丝，称为珠状纤丝，在除骨外的几乎所有结缔组织中形成独立的微纤丝网络（von der Mark et al.1984）。它在维持组织完整性方面发挥作用，因为它参与细胞-基质和基质-基质相互作用，与许多其他ECM蛋白相互作用，包括纤维连接蛋白（Chang et al.1997）、IV型胶原（Kuo et al.1997）、II型胶原、核心蛋白聚糖和双聚糖（Bidanset et al.1992）。VI型胶原被描述为一种连接蛋白（Gelse等人，2003年）。VI型胶原对许多基质金属蛋白酶的消化有抵抗力，但被基质金属蛋白酶2（Myint等人，1996年，Veidal等人，2011年）、基质金属蛋白酶9（Veidal等人，2011年）和基质金属蛋白酶11（Motrescu等人，2008年）切割。

明胶是在胶原蛋白部分或完全展开时形成的，而纤维胶原蛋白的规则三重螺旋结构是明胶。在体内，一旦胶原蛋白最初被(胶原酶)切割成经典的3/4和1/4片段，它们在体温下迅速变性，并被明胶酶和其他非特异性组织蛋白酶降解(Chung et al. 2004)成半固态胶体。MMP2和MMP9是主要的明胶酶(Collier et al. 1988, Wilhelm et al. 1989)，通常分别被称为明胶酶A和明胶酶B (Murphy and Crabbe 1995)。然而许多其他基质金属蛋白酶白明胶酶活动,包括MMP1(墨菲et al . 1982年,Isaksen Fagerhol 2001钟et al . 2004年),MMP3(下巴et al . 1985年,Isaksen和Fagerhol 2001), MMP7 (Isaksen和Fagerhol 2001), MMP8 (Isaksen和Fagerhol 2001) MMP10 (Sanches-Lopez et al . 1993), MMP12(钱德勒et al . 1996), MMP13 (Knauper et al . 1993年,Isaksen和Fagerhol 2001)， MMP16 (Shofuda等人1997)，MMP17 (Wang等人1999)，MMP18 (Spinucci等人1988)，MMP19 (Stracke等人2000)和MMP22 (Yang和Kurkinen 1998)。

MMP1 (Welgus et al . 1981), MMP8(草率et al . 1987年),和MMP13 (Knauper et al . 1996年,米切尔et al . 1996年),被称为胶原酶I, II和III分别都可以打通intrahelical债券的III型胶原,裂开氨基酸Gly948和Ile949 Uniprot规范之间的序列。MMP9 (Bigg等。Veidal et al. 2010)和MMP10 (Stromelysin-2)能够降解III型胶原(Nicholson et al. 1989)。

MMP10（基质分解素2）是能够降解胶原III型（Nicholson等人，1989）。

VIII型胶原是一种短链、网状胶原，被认为在组织重塑和修复中起作用（Shuttleworth 1997，Weitkamp et al.1999）。在典型的胶原异源三聚体中，存在两种α链亚型，其比例为两条α-1链与一条α-2链（Mann等人，1990年）。研究表明，VIII型胶原是Descemet膜中六方晶格的主要成分（Mann等人，1990年）。两条α链的突变与Fuchs内皮性角膜营养不良（FECD）有关，FECD是一种角膜内皮退行性疾病（Jun等人，2012年）。VIII型胶原可被MMP1降解（Sage等人，1983年和1984年）。

膜型MMP-MMP15（MT2-MMP）是一种纤维状胶原酶。MMP15能够降解I型胶原（Morrison和Overall，2006年），并被认为能够降解II型和III型胶原（Somerville等人，2003年）。

XVII型胶原是一种跨膜蛋白，与XIII型胶原形成家族，鉴定为180-kDa大疱性类天疱疮抗原或BP180。它是半脂质粒的重要结构成分，半脂质粒是在真皮-表皮基底膜区发现的复合物，介导角质形成细胞与底层膜的粘附(Franzke et al. 2005)。在半内质粒斑块中，胶原XVII的细胞内配体包括β 4整合素、凝集素和BP230 (Koster et al. 2003)。细胞外配体包括锚定丝中的- 6整合素和层粘连素-5 (Hopkinson et al. 1995, Tasanen et al. 2004)。人类胶原蛋白XVII基因COL17A1突变导致表皮黏附减弱，皮肤在最小剪切力作用下出现水泡，这是一种被称为“交界性表皮松解性大疱”(JEB)的疾病。被称为LAD-1的可溶性外结构域型XVII胶原蛋白是由全长形式的蛋白水解过程产生的(Hirako et al. 1988, Schäcke et al. 1998)。胶原蛋白XVII有一个呋喃一致序列，但被ADAM家族的蛋白酶而不是呋喃转换酶切割。ADAM-17 (TACE)似乎是胶原蛋白XVII的主要生理相关脱落酶，尽管ADAM-9和-10可以替代(Franzke et al. 2002)。这些蛋白酶被furin激活(Franzke et al. 2005)。

胶原X形式延伸六边形网络（关等，1991，Jacenko等人，2001）。它的分布仅限于在软骨内成骨过程中注定退化的肥厚软骨区域(Schmid和Conrad 1982)。在关节软骨的骨关节炎病变发展过程中，也可以在表面纤维性颤动和骨赘形成的区域发现它(von der Mark et al. 1992)。在Timp3敲除小鼠中，X型胶原主要分布在胶原裂解产物染色强烈的关节软骨区域，这表明X型胶原的沉积可能是一种损伤修复机制(Sahebjam et al. 2007)。在基因COL10A1突变与施密德/日本型干骺端软骨发育不良（SMCD）（沃曼等人，1993，Ho等人，2007，Woelfle等人。2011）。键入X胶原蛋白是由MMP1（Schmid等劣化。1986相关联的，Welgus等人，1990，Cole等人，1993），MMP2（Cole等人，1993，Welgus等人，1990），MMP3（Wu等人，1991），MMP13（Knauper等人，1997）和ELANE（嗜中性粒细胞弹性蛋白酶 - Kittelberger等，1992）。

XIV型胶原是中断三螺旋纤维相关胶原(FACIT)家族的成员，在大多数间叶组织中表达。胶原XIV的n端非胶原结构域非常大，几乎占整个多肽的80%。该结构域由8个III型纤连蛋白重复结构域、2个von Willebrand factor A-like (vWFA)结构域和1个与IX型胶原相关的非胶原结构域4 (NC4)组成。XIV型胶原在大多数间充质组织中表达，在这些组织中它似乎与VI型胶原、糖胺聚糖、蛋白聚糖和基质受体相互作用(Brown et al. 1993, Imhof和Trueb 1998)。它被认为是纤维形成的调节剂。XIV型胶原蛋白缺陷小鼠具有大体正常的表型，但它们的皮肤已改变力学特性。在出生后第4天，尽管成熟的肌腱看起来正常，但可以看到肌腱扩大。出生后第7天KO小鼠的肌腱强度降低，但60天后与野生型的肌腱强度相当(Ansorge等，2009年)。成年Col14a1小鼠心室形态发生缺陷(Tao et al. 2012)。XIV型胶原蛋白可被MMP9 (Sires et al. 1995)和MMP13 (Knauper et al. 1997)降解。

XXIII型胶原是一种外域较小的II型跨膜胶原。它以膜结合形式和梭形形式存在，由furin裂解(Veit et al. 2007)。这两种形式都可以通过外结构域结合alpha2beta1整合素，刺激局灶黏附斑块的形成(Veit et al. 2011)。

V型胶原是一种纤维形成胶原，形成胶原Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和席（GEL等人2003）的胶原。存在三种不同的α链，它们可以结合成三种不同的三聚体。V型胶原形成与I型胶原相关的原纤维，在较小程度上与III型胶原相关，是骨基质、角膜基质以及肌肉、肝脏、肺和胎盘间质基质的一种次要但关键的成分（Birk et al.1988）。COL5A1-/-小鼠几乎完全缺乏胶原原纤维，反映出其在原纤维形成中的中心作用（Wenstrup等人，2004年）。V型胶原突变导致一系列结缔组织疾病，包括Ehlers-Danlos综合征（EDS），这是一组异质性疾病，其特征是关节过度活动和皮肤过度伸展、变薄和脆弱。这些是COL5A1和COL5A2基因突变的结果（Michalickova等人，1998年，Schwarze等人，2000年）。V型胶原蛋白由MMP2（Murphy等人1981年、Veidal等人2011年）、MMP10（Nicholson等人1989年）和MMP9（Murphy等人1982年、Watanabe等人1993年、Pourmotabed等人1994年、Niyibizi等人1994年、Veidal等人2011年）消化。

的膜型MMP MMP15（MT2-MMP）是一种纤维状胶原酶能够降解胶原I型（Morrison和总体2006），并认为能够降解胶原II型和III（萨默维尔等人，2002）。

XI型胶原蛋白有3种α链。alpha1(XI)和alpha2(XI)链是独特的基因产物，而alpha3(XI)是alpha1链II型胶原的高糖基化形式(Burgeson和Hollister 1979, Morris和Bächinger 1987)。XI型胶原是在软骨原纤维中与II型和IX型胶原一起发现的一种形成原纤维的胶原(Miller and Gay 1987, Mendler et al. 1989)。它被认为是结缔组织胶原原纤维中胶原V的结构等效物。软骨胶原原纤维的形成需要胶原XI，提示其具有调节功能(Li et al. 1995, Wu and Eyre 1995)。COL11A1突变导致纤维软骨发育，这是一种严重的常染色体隐性短肢骨骼发育不良(Tompson etal . 2010)。COL11A1、COL11A2和COL2A1的变异与遗传性软骨发育不良马歇尔和Stickler综合征相关(Annunen et al. 1999)。XI型胶原蛋白可由MMP1 (Eyre et al. 1984)、MMP2 (Yu et al. 1990, Smith et al. 1991, Brown et al. 1996)、MMP3 (Wu et al. 1991)和MMP9 (Hirose et al. 1992, Pormotabbed et al. 1994)降解。

MMP1（Welgus et al.1981）、MMP8（Hasty et al.1987）和MMP13（Knauper et al.1996、Mitchell et al.1996、Billinghurst et al.1997）在文献中分别称为胶原酶I、II和III，它们能够消化II型胶原的螺旋内键，在Uniprot标准序列的氨基酸Gly975和Leu976之间断裂。人胰蛋白酶-2还能够切割人软骨II型胶原的三螺旋（Stenman等人，2005）。

被确定为阿尔茨海默氏症脑内淀粉样斑块的一种成分，XXV型胶原蛋白的外结构域（称为CLAC）通过呋喃转化酶活性释放（Hashimoto等人，2002年）。CLAC的存在导致Abeta原纤维束对蛋白酶的抗性增强（Söderberg等人，2005年）。

XII型胶原是具有中断三螺旋（FACIT）群的纤维相关胶原的成员，被认为与间质胶原原纤维表面结合（Keene et al.1991）。它只有一种α链类型，有两个胶原结构域（Col1和Col2）和三个非胶原结构域（NC1-NC3）。虽然胶原和NC1和NC2区域较短，但NHE末端NC3是一个巨大的三聚体结构域（Yamagata et al.1991，Wälchli et al.1993）。胶原XII可通过桥接胶原纤维增强结缔组织的稳定性（Nishiyama等人，1994年，Bader等人，2009年）。它可能是一种应力响应分子，直接受到拉伸和剪切应力的影响。COL12A1的表达直接受到机械力的刺激（Flück等人，2003年，Jin等人，2003年，Arai等人，2008年）。表达主要在骨中，提示XII型胶原参与成骨细胞和细胞相互作用的调节。转基因XII型胶原缺失小鼠存在骨骼异常。它们减少了骨基质沉积，延缓了成熟。与对照组相比，Col12a基因敲除的成骨细胞组织混乱，细胞间相互作用中断，连接蛋白43表达降低，缝隙连接功能受损，极化程度降低（Izu等人，2011年）。MMP12可切割胶原XII（Didangelos等人，2011年）。

膜型MMP MMP14（MT1-MMP）是一种能够降解I、II和III型胶原的纤维状胶原酶（Ohuchi et al.1997）。

IV型胶原蛋白是最丰富的结构基底膜（BM）成分，其他主要BM蛋白如层粘连蛋白（Charonis等人1985年，1986年）提供支架。有编码IV型胶原链，α-1与α-6（IV）具有不同的组织分布六个不同的基因。三个α链折叠，以形成胶原蛋白IV的三螺旋单元。三个链组合已被确定，α-1X2α-2（IV），α-3，α-4-，α-5（IV）和α-5X2，α-6（IV）（Borza等人，2001）。首先是主要形式，在所有基底膜中发现，其他类型的有更严格的分布。胶原IV形成晶格网络而不是延长的原纤维。它可以通过MMP2（利奥塔等人。1981年，萨罗等人。1983年，伯杰等人。2000年，摩纳哥等，2006），MMP3（冈田等人。1986年，威廉等人。1987年，亚贝哈拉诺等人被消化。1988年，Nicholson等人，1989），MMP7（Miyazaki等人，1990，Murphy等人，1991），MMP9（Moll等，1990，Morodomi等人，1992，Murphy等人，1991，Watanabe等人，1993，Bergers的等人，2000），MMP10（Nicholson等人，1989）和MMP12（Chandler等人，1996）。

XIX型胶原是FACIT（具有中断三螺旋的纤维相关胶原）胶原家族成员（Inoguchi等人，1995年），具有大的非胶原N端结构域，可自组装成由分子间二硫键交联稳定的高阶结构。XIX型胶原蛋白是迄今为止纯化的最不丰富的胶原蛋白，占人类脐带干重的10-6%（Myers等人，2003）。它存在于正常人体组织的基底膜（BM）中。在发育中的胚胎中，它在某些肌肉组织和大脑区域瞬时表达。由于这种局部表达，它被认为参与了特殊BM区的形成（Sumiyoshi等人，2001）。在浸润性肿瘤发展的早期，即上皮BM穿透并最终溶解之前，胶原XIX丢失（Amenta等人，2003年）。XIX型胶原的NC1结构域具有抗肿瘤活性（Ramont等人，2007年）。

VII型胶原蛋白是锚原纤维，这是表皮到真皮的连接必需的主要胶原成分。它是由MMP1（Seltzer等，1989），MMP2（Seltzer等，1989，泽村等人，1991，Karelina等人，2000）和MMP3降解（泽村等人，1991）。MMP2是3000倍MMP1多种活性（Seltzer等，1989）。

XIII型是一种非原纤维形成的II型跨膜蛋白，具有较大的氨基末端NC1结构域。该结构域有一个疏水跨膜段，将分子锚定在质膜和一个大的细胞外，主要是胶原羧基端结构域(Hägg et al. 1998)。重组型XIII胶原可以形成具有三螺旋胶原结构域的同源三聚体(Snellman et al. 2000a)。它在所有结缔组织产生细胞中检测到低水平;在培养的细胞中，它定位于局灶粘连(Hägg et al. 2001)。细胞外区域具有黏附相关功能(Hägg et al. 2001)，参与神经肌肉连接的形成(Latvanlehto et al. 2010)。纯化的蛋白已被证明与Integrin alpha1beta1相互作用(Nykvist et al. 2000)。XIII型胶原的n端外结构域部分在培养基中被一种类似furin的蛋白酶裂解(Snellman et al. 2000b, Väisänen et al. 2004)。这种外结构域可与纤维连接蛋白、氮合蛋白-2和perlecan相互作用(Tu等人2002年，Väisänen等人2006年)。

膜型MMP MMP15 (MT2-MMP)是一种纤维型胶原酶，能够降解I型胶原(Morrison and Overall 2006)，并被认为能够降解II型和III型胶原(Somerville et al. 2003)。