胞质CAD六聚体的天门冬氨酸氨甲酰转移酶活性催化氨甲酰磷酸和l -天门冬氨酸反应生成n -氨甲酰l -天门冬氨酸和正磷酸盐。目前已知的鸡酶只是基因组测序得出的开放阅读框的产物;反应的所有分子细节都是从它的人类对应物推断出来的。

细胞溶质GART三官能酶（三官能嘌呤生物合成蛋白腺苷-3）的磷酰甘氨酸甲醛甲酰基转移酶活性催化5-磷酰基甘油酰胺（GAR）和10-甲酰基 - 四氢醇醚的反应形成5'-磷酰亚胺甲基甘氨酸（FGAR）和四氢氢醇。从鸡肝脏中纯化了GART三功能蛋白(Daubner et al. 1985)，并根据其序列相似性及其与突变的同源嘌呤生物合成基因互补的能力，确定了编码鸡酶的cDNA (Aimi et al. 1990)。鸡酶的亚细胞位置是由其特征更好的哺乳动物对应的位置推断出来的。

Cytosolic GMPS(鸟嘌呤单磷酸合成酶)催化5'-单磷酸黄嘌呤(XMP)、谷氨酰胺、ATP和H2O的反应，形成鸟嘌呤5'-单磷酸(GMP)、谷氨酸、5'-腺苷(AMP)和焦磷酸。鸡的GMPS是已知的仅仅是通过分析鸡的基因组DNA序列预测的一个基因的推断产物。这一反应是由更深入研究的人类反应推断出来的。

胞质GART(三功能嘌呤生物合成蛋白adenosine-3)的磷酸核糖甲酰基甘氨酸脒环连接酶活性催化5'-磷酸核糖甲酰基甘氨酸脒(FGAM)和ATP反应形成5'-磷酸核糖甲酰基-5-氨基咪唑(AIR)、ADP和正磷酸盐。从鸡肝脏中纯化了GART三功能蛋白(Daubner et al. 1985)，并根据其序列相似性及其与突变的同源嘌呤生物合成基因互补的能力，确定了编码鸡酶的cDNA (Aimi et al. 1990)。鸡酶的亚细胞位置是由其特征更好的哺乳动物对应的位置推断出来的。

胞质ATIC(双功能嘌呤生物合成蛋白PURH)的IMP环水解酶活性催化5'-磷酸核糖基-5-甲氨基咪唑-4-羧酰胺(FAICAR)反应生成肌苷5'-单磷酸和水。鸡蛋白已被纯化并进行了生物化学表征(Muellerand Benkovic 1981);结构研究表明它以同型二聚体的形式出现(Greasley et al. 2001)。

Cytosolic NT5C2(5'-核苷酸酶，Cytosolic II)催化肌苷5'-单磷酸(IMP)水解生成肌苷和正磷酸盐。鸡NT5C2已知仅为cDNA的预测蛋白产物;这里所显示的反应是从对其更深入研究的人类对应物中推断出来的。

二氢念珠酸脱氢酶催化二氢念珠酸被泛素氧化生成念珠酸(念珠酸)。该酶位于线粒体内膜，使胞浆二氢旋酸分子能够接触到它，并将其释放到胞浆中。目前已知的鸡酶是一项大规模测序项目的产物，该项目旨在识别鸡的mrna;反应的所有分子细节都是从它的人类对应物推断出来的。

纯化禽类PPAT(鸡(Hartman 1963)和鸽子(Caskey et al. 1964;Rowe et al. 1970))认为，虽然PPAT二聚体和四聚体在体外都具有催化活性，但PPRP变构性激活PPAT，而AMP和GMP变构性灭活PPAT，活性变化与酶多聚化的变化有关。这里注释的特定反应，相对不活跃的PPAT四聚体解离形成活性二聚体，它受到PRPP的刺激，并受到AMP和GMP的抑制，都是从人类同源酶的研究中推断出来的(Holmes et al. 1973)。

胞质IMPDH2(肌苷-5'-单磷酸脱氢酶2)催化肌苷5'-单磷酸(IMP)、NAD+和H2O反应生成5'-单磷酸黄嘌呤(XMP)和NADH + H+。鸡IMPDH2已被鉴定为cDNA克隆的推断产品;这一反应是从对其更深入研究的人类反应中推断出来的。

磷酸胆糖胺 - 甘氨酸甘氨酸酶活性（三官能嘌呤生物合成蛋白腺苷-3）催化5-磷酰胺基胺，甘氨酸和ATP的反应形成5-磷酰基甘氨酸（GAR），腺苷5'-二磷酸，正磷酸盐。从鸡肝脏中纯化了GART三功能蛋白(Daubner et al. 1985)，并根据其序列相似性及其与突变的同源嘌呤生物合成基因互补的能力，确定了编码鸡酶的cDNA (Aimi et al. 1990)。鸡酶的亚细胞位置是由其特征更好的哺乳动物对应的位置推断出来的。

胞质黄嘌呤脱氢酶(XDH)催化次黄嘌呤、H2O和NAD+反应生成黄嘌呤和NADH + H+。对从鸡肝脏中部分纯化的酶的研究确定了它的脱氢酶活性(和氧化酶活性的缺乏相比，同源哺乳动物的酶，如牛牛奶)(Richert和Westerfeld 1951;莫雷尔1955;Remy et al. 1955)。虽然编码鸡XDH的基因已经被克隆，并显示可以编码活性酶(Sato et al. 1995)，但纯酶还没有被广泛地描述，因此在这里简单地标注为没有辅助因子的单体。

二聚体UMPS(尿苷单磷酸合成酶)的ororotidine phosphobosyltransferase活性催化了ororotidine和5-phospho- α -d -ribose 1-diphosphate (PRPP)的反应，形成ororotidine 5'- one - phosphate (OMP)和焦磷酸盐。目前已知的鸡酶是一项大规模测序项目的产物，该项目旨在识别鸡的mrna;反应的所有分子细节都是从它的人类对应物推断出来的。

胞质ADSS催化肌苷5'-单磷酸(IMP)、天冬氨酸和GTP的反应生成腺苷琥珀酸、GDP和正磷酸盐。虽然已经鉴定出一种能够编码adss样蛋白的鸡cDNA，但还没有对该蛋白进行实验表征，这一反应是从对其更好的小鼠对应物的研究中推断出来的。

胞质PAICS(多功能蛋白ADE2)的磷酸核糖基-5-氨基咪唑羧化酶活性催化5'-磷酸核糖基-5-氨基咪唑(AIR)与CO2反应生成5'-磷酸核糖基-5-氨基咪唑-4-羧酸盐(CAIR)。对鸡PAICS蛋白进行了纯化，并对其进行了体外催化性能分析。其氨基端通过PAICS基因编码的前两个残基的缺失进行修饰(Firestine和Davisson 1994;Firestine et al. 1994)。天然鸡蛋白在凝胶过滤上表现为一个大的多聚体;通过类比人类蛋白质推断它是一个八聚体(Li et al. 2007)。鸡酶的亚细胞位置是由其特征更好的哺乳动物对应的位置推断出来的。

胞质PFAS(磷酸核糖甲酰基甘氨酸合成酶)催化5'-磷酸核糖甲酰基甘氨酸酰胺(FGAR)、l -谷氨酰胺、ATP和水的反应生成5'-磷酸核糖甲酰基甘氨酸酰胺(fgm)、l -谷氨酸、ADP和正磷酸盐。该酶已从鸡肝脏中纯化到同质性，并进行了生物化学表征，但其氨基酸序列尚不清楚，因此不能与特定的鸡基因相关联。这种酶作为一个单体是有活性的，尽管已经观察到催化活性的多聚体(Mizobuchi和Buchanan 1968;Frere等人，1971年)。

胞质ADSL腺苷琥珀酸裂解酶(adenylosuccinate lyase, ADSL)催化5'-磷酸核糖基-5-氨基咪唑-4- n -琥珀酸羧酰胺(SAICAR)反应生成5'-磷酸核糖基-5-氨基咪唑-4-羧酰胺(AICAR)和富马酸酯。鸡ADSL cDNA已经被鉴定出来，其基础是能够补充在同源基因突变的大肠杆菌菌株(Aime et al. 1990)。鸡的蛋白质还没有被详细描述。它的活性形式在这里被武断地注释为一个单体，它的胞质定位是从其特征更好的哺乳动物对应物的胞质定位推断出来的。

细胞溶质PAIC（多功能蛋白质ADE2）的磷酰基氨基咪唑琥珀羧酰胺合成酶活性催化5'-磷酰基-5-氨基咪唑-4-羧酸酯（冰砖），L-天冬氨酸和ATP的反应形成5'-磷酰基-5-氨基咪唑-4-N-琥珀羧酰胺（Saicar），ADP和正磷酸盐。纯化鸡PAIC蛋白质，其催化特性在体外分析（Firestine和Davisson 1994）。天然鸡蛋白在凝胶过滤上表现为一个大的多聚体;通过类比人类蛋白质推断它是一个八聚体(Li et al. 2007)。鸡酶的亚细胞位置是由其特征更好的哺乳动物对应的位置推断出来的。

胞质黄嘌呤脱氢酶(XDH)催化黄嘌呤、H2O和NAD+反应生成脲酸酯和NADH + H+。对从鸡肝脏中部分纯化的酶的研究确定了它的脱氢酶活性(和氧化酶活性的缺乏相比，同源哺乳动物的酶，如牛牛奶)(Richert和Westerfeld 1951;莫雷尔1955;Remy et al. 1955)。虽然编码鸡XDH的基因已经被克隆，并显示可以编码活性酶(Sato et al. 1995)，但纯酶还没有被广泛地描述，因此在这里简单地标注为没有辅助因子的单体。

胞质ADSL催化腺苷琥珀酸裂解形成AMP和富马酸。鸡的ADSL基因已经克隆(Aimi et al. 1990)，但其蛋白产品尚未进行生物化学表征，这一反应是从对其人类对应物的更好研究推断出来的。

胞质CAD六聚体的氨甲酰-磷酸合酶(谷氨酰胺水解)活性催化谷氨酰胺、2 ATP、HCO3-和H2O的反应生成氨甲酰磷酸、谷氨酸、2 ADP和正磷酸盐。目前已知的鸡酶只是基因组测序得出的开放阅读框的产物;反应的所有分子细节都是从它的人类对应物推断出来的。

胞浆PPAT(磷酸核糖焦磷酸酰胺转移酶)催化5-磷酸-d -核糖1-二磷酸(PRPP)、水和l -谷氨酰胺的反应，形成5-磷酸核糖基胺、l -谷氨酸和焦磷酸。这一过程是嘌呤从头合成的关键步骤。该反应本身是可逆的，但由于反应中形成的焦磷酸的不可逆水解，它被强烈地拉向5'-磷酸核糖胺合成的方向。PPAT的人类和细菌形态已经被详细地描述:它们是铁-硫蛋白，其活性受多化调控。基于与这些酶的序列相似性，同源鸡酶已被鉴定出来，并已证明在嘌呤缺失的培养基中恢复培养的中国仓鼠卵巢(CHO)细胞的生长，其内源性PPAT基因突变失活(Zhou et al. 1990)。在早期的生化研究中，鸡酶被部分纯化，并显示其分子量与四聚化一致(Hartman 1963)。

胞质NP(嘌呤核苷磷酸化酶)催化肌苷和正磷酸盐的可逆反应生成次黄嘌呤和d -核糖1-磷酸。鸡NP是指通过对基因组DNA序列的计算分析发现的基因的预测蛋白产物;这里所显示的反应是从对其更深入研究的人类对应物中推断出来的。

二聚体UMPS (uridine monphosphate synthetase)的orotidine 5'-phosphate脱羧酶活性催化orotidine 5'- one -phosphate (OMP)生成uridine 5'- one -phosphate (UMP)和CO2的反应。目前已知的鸡酶是一项大规模测序项目的产物，该项目旨在识别鸡的mrna;反应的所有分子细节都是从它的人类对应物推断出来的。

纯化禽类PPAT(鸡(Hartman 1963)和鸽子(Caskey et al. 1964;Rowe et al. 1970))表明，虽然PPAT二聚体和四聚体在体外都具有催化活性，但PPRP变构性激活PPAT，而AMP和GMP变构性灭活PPAT，活性的变化与酶多聚化的变化有关。这里注释的特异性反应，活跃的PPAT二聚体结合形成相对不活跃的四聚体，它被PRPP抑制，被AMP和GMP刺激，是从人类同源酶的研究中推断出来的(Holmes et al. 1973)。

细胞溶质氨基甲基氨基甲酰胺甲酰胺甲酰胺甲酰胺甲酰胺甲酰胺 - 胞嘧啶菌（双官能嘌呤生物合成蛋白丙烯）催化5'-磷酰基-5-氨基咪唑-4-甲酰胺（AICAR）和10-甲酰基四氢醇醚的反应形成5'-磷酰基-5-甲酰氨基咪唑-4-甲酰胺（FAICAR）和四氢溶胶。鸡蛋白已被纯化并进行了生物化学表征(Muellerand Benkovic 1981);结构研究表明它以同型二聚体的形式出现(Greasley et al. 2001)。

胞质CAD六聚体的二氢谷胱甘肽酶活性催化n -氨甲酰l -天冬氨酸反应生成二氢谷胱甘肽和水。目前已知的鸡酶只是基因组测序得出的开放阅读框的产物;反应的所有分子细节都是从它的人类对应物推断出来的。